quarta-feira, 6 de fevereiro de 2013

Carne Maturada



Entendendo o processo de maturação das carnes
O processo de maturação vem sendo empregado amplamente pela indústria de abate e 
processamento de animais, principalmente de bovinos. Constitui tecnologia de extrema importância 
pois ao permitir melhorar as características organolépticas e sensoriais da carne, assim como 
sua maciez, implica em maior aceitação por consumidores e permite agregar valor diferencial ao produto.

O processo que consiste em manter a carne fresca a uma temperatura superior ao ponto de congelamento
(1,5o C) é chamado de maturação e torna a carne mais macia e aromática, sendo essa mudança devida
sobretudo à atividade enzimática. A manutenção de carcaças após o abate por 8 a 14 dias sob temperaturas
de 0 a 21o C tem sido praticada por muitos anos e permanece como importante procedimento na produção
de carne macia e no desenvolvimento de flavors característicos durante a maturação.

As propriedades da carne de maior interesse para o consumidor são extremamente afetadas pelas condições
 físicas impostas aos animais nos últimos dias de vida e à carcaça nas primeiras horas após o abate.
Após a morte do animal, ocorrem algumas mudanças bioquímicas e biofísicas como, alterações na
homeostase, na circulação sanguínea, no aporte de oxigênio e na temperatura do músculo. Como
conseqüência dessas alterações, ocorre um declínio do pH, do ATP muscular e um aumento na dureza
do músculo. Esse fenômeno, conhecido como rigor mortis, ocorre devido à formação de ligações
permanentes entre os filamentos de actina e miosina. Durante o acondicionamento da carne sob
temperaturas de refrigeração, processo conhecido como maturação, a rigidez causada pelo rigor
mortis começa a diminuir. Dessa forma, a manutenção de carcaças ou cortes cárneos sob
temperaturas de refrigeração por períodos prolongados tem sido utilizada para se alcançar uma
textura satisfatória.

É aceito que grande parte do aumento da maciez, senão todo, é oriunda da degradação de determinadas
proteínas miofibrilares por proteases endógenas do músculo. Dentre essas proteases, as dependentes
de cálcio ou calpaínas são as melhores candidatas como responsáveis por um possível mecanismo de
degradação proteolítica de miofibrilas durante a estocagem post mortem. O amaciamento que ocorre
na carne durante o período de refrigeração das carcaças é um processo bioquímico que envolve
a quebra das proteínas estruturais das miofibrilas musculares. Dentre os mecanismos envolvidos
no processo de maturação das carnes, a degradação das proteínas miofibrilares parece ser o
mais importante. Vários sistemas enzimáticos presentes no músculo esquelético têm sido
responsabilizados pela degradação das proteínas miofibrilares no período post mortem. Esses
sistemas incluem o complexo multicatalítico de proteases, as catepsinas e as calpaínas.

O primeiro sistema atua preferencialmente em peptídeos, em pH neutro ou alcalino e à temperatura
de 45o C, apresentando por isso pouca importância. O segundo sistema, as catepsinas se encontram
retidas nos lisossomas. Existem de 15 a 20 catepsinas envolvidas na proteólise do músculo, sendo as
catesinas B, L, S e D as mais importantes para o amaciamento da carne. Uma característica importante
dessas catepsina é que elas atuam até em pH mais baixo que as calpaínas e degradam não
só proteínas miofibrilares, mas também exercem ação sobre as proteínas do tecido conjuntivo (colágeno).
Porém, por permancerem retidas dentro dos lisossomas das fibras musculares, parecem não serem
liberadas durante o período post mortem. As calpaínas, portanto, parecem ser as enzimas mais atuantes
no processo de amaciamento das carnes.

O sistema calpaínas é composto pelas calpaínas 1 e 2 e pelo seu inibidor específico, a calpastatina. As
calpaínas são enzimas sarcoplasmáticas dependentes de cálcio e têm sido identificadas em várias
espécies. A quantidade de cálcio requerida para a atividade dessas enzimas varia entre as espécies
e o tipo de tecido, sendo que a calpaína 1 requer baixos níveis ou micromoles de cálcio e é bastante
efetiva em amaciar a carne logo após o abate (até 6-10 horas), quando o pH cai de 6,8 para aproximadamente
5,7. Já a calpaína 2 requer níveis mais elevados ou milimoles de cálcio. É ativada quando o pH está em torno
de 5,7 e é responsável pela continuidade do processo de amaciamento, estando ativa em torno das
16 horas pos morte e assim permanecendo por longos períodos. A atividade das calpaínas é regulada
pelo seu inibidor, calpastatina. Os níveis de calpastatina variam consideravelmente entre as espécies e
entre os diferentes músculos dos animais produtores de carne. A atividade da calpastatina medida após
24 horas de estocagem a 1o C está relacionada com a maciez final da carne.

Quanto maior a ação da calpastatina, menor a atividade das calpaínas e, conseqüentemente, menor a
maciez da carne. A carne de animais zebuínos geralmente se apresenta mais dura, mesmo depois de
submetida a um longo período de acondicionamento sob refrigeração. A explicação para esse fenômeno
é a elevada atividade de calpastatina e a reduzida atividade das calpaínas nesses animais. Aproximadamente
65 a 80% do amaciamento que ocorre durante o processo de maturação das carnes bovinas se verifica
durante os primeiros 3 a 4 dias após o abate do animal.

A temperatura é o fator de maior importância na maturação e, com o tempo, são as únicas variáveis que
afetam a maturação, e que podem ser controladas. Geralmente menores temperaturas de estocagem
durante a maturação resultam em carne menos macia, e maiores temperaturas podem acelerar intensamente
a ação enzimática natural na carne fresca e a extensão do amaciamento.

Principais Referências Bibliográficas:
DABÉS, A. C. Maturação da carne bovina: princípios fundamentais. 
Cadernos Técnicos de Veterinária e Zootecnia. n.33, p.19-23, 2000. OLIVEIRA, A. L. Maciez da carne bovina. 
Cadernos Técnicos de Veterinária e Zootecnia. n.33, p.7-18, 2000. SEABRA, L.M. J., GONÇALVES, L. A. G., 
ZAPATA, J. F.F. O papel das enzimas musculares no processo de maturação de carnes. 
Revista Higiene Alimentar, v. 15, n. 83, p.15-20, 2001

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